زیست شناسی
کلاژن:دو نوع رشته اصلی در درم عبارتند از: رشته های کلاژن و رشته های ارتجاعی (elastin) . ساختمان اصلی رشته های کلاژن را پروتئین کلاژن و ساختمان اصلی رشته های الاستیک را پروتئین الاستین می سازد این رشته ها به نسبت های مختلف در بافتهای همبند بدن پراکنده هستند و در یک ماده زمینه ای به نام گلیکوزآمینوگلایکان قرار دارند.

در قسمت فوقانی درم در ناحیه درم پاپیلاری و اطراف واحدهای پیلوسباسه، (مو و غده سباسه) و غدد اکرین و آپوکرین فیبریلهای کلاژن شبکه نازکی را تشکیل می دهند. همچنین در اطراف عروق درم نیز فیبرهای کلاژن ظریف هستند، این فیبرهای کلاژن از نوع تیپ IIIمی باشند. بقیه درم که قسمت اعظم درم را تشکیل می دهد درم رتیکولار نامیده می شود و حاوی الیاف کلاژن ضخیم است که در جهات مختلف انتشار یافته است. از نظر بیوشیمائی این قسمت از الیاف کلاژن از نوع تیپ Iهستند. بنابراین قسمت اعظم درم را تیپ Iکلاژن تشکیل می دهد.

فیبریل های رتیکولوم که فیبرهای بسیار ظریف و کوچکی هستند در زمان جنینی و در شرایط پاتولوژیک (بخاطر فعالیت شدید فیبروبلاست ها ،که کلاژن جدید می سازند)وجود دارند. در شرایط عادی الیاف رتیکولوم فقط در ناحیه بالای درم مجاور مامبران بازال اپیدرم و در اطراف ضمائم پوستی و عروق خونی و اطراف هر سلول چربی در ناحیه هیپودرم وجود دارد.

پس به طور کلی قسمت اعظم کلاژن درم را تیپ Iدر ناحیه درم رتیکولر و بمقدار کمتر تیپ IIIدر درم پاپیلری و اطراف ضمائم تشکیل می دهند.کلاژن تیپ IVدر ساختمان لایه قاعده ای در محل اتصال اپیدرم به درم وجود دارد و کلاژن تیپپ VIIدر فیبریلهای لنگری (anchoring fibril)که باعث اتصال رشته های کلاژن درم به تیغه قاعده ای می گردد وجود دارد.

بعلت تنوع انواع زیادی از کلاژن و ژنهای متفاوت و پراکندگی آنها در بافتهای متفاوت اختلالات متابولیکی کلاژن بسیار متنوع می باشد و طیف وسیعی از بیماریها را در بر می گیرد. اختلالات موتاسیون در سنتز رشته پلی پپتیدی، کمبود آنزیمهای کلیدی در سنتز کلاژن مانند پرولیل هیدروکسیلاز، لیزیل هیدروکسیلاز، لیزیل اکسیداز و اختلالات اکتسابی مانند کمبود ویتامین Cو Zn2+را در بر می گیرد. مانند اهلر دانلوس.

کلاژن توسط آنزیمهای بسیار اختصاصی کلاژناز Collagenaseشکسته می شود. شکستن باندهای پپتیدی داخل سوپرهلیکس های کلاژن بسیار مشکل است بدلیل آنکه کلاژن نسبت به آنزیمهای پروتئاز مقاوم است. یک نوع کلاژناز اختصاصی در باکتری Clostridium histolyticumوجود دارد که باعث ایجاد گانگرن می شود. این باکتری آنزیم کلاژناز را ترشح می کند که باند پپتیدی موجود در کلاژن را در بیش از 200 نقطه قطع می کند. محل شکستن باند پپتیدی x-gly-pro-yاست (xو yمی توانند هر اسید آمینه ای باشند) و این باعث از بین رفتن بافتهای همبند می شود. خود باکتری clostridiaدر امان است، چون فاقد کلاژن است.

کلاژناز بافتی که در فیبروبلاست انسانی نیز یافت می شود، بفرم غیر فعال پروآنزیم است و برای فعال شدن احتیاج به آنزیم دیگری بعنوان فعال کننده دارد . کلاژناز هر سه زنجیره سوپر هیلیکس های کلاژن را در یک مکان مشخص می شکند. حدوداً بین اسیدهای آمینه 775-776این اتفاق می افتد. در زنحیره aباند پپتیدی بین gly-ileو در زنجیره a2باند پپتیدی را بین gly-leuرا می شکند. زمانیکه کلاژن شکسته شد، بقیه پروتئازها می توانند قسمتهای جدا شده را هیدرولیز کنند. کلاژناز مهره داران دارای فلز Ca2+و روی می باشد و در اپیدرم پوست انسان در مواقع ترمیم زخم سنتز می شود (البته در آزمایشگاه در خارج بدن و در محیط کشت سلولی بوسیله فیبروبلاست ها هم تولید میشود) احتمالاً محل اصلی کلاژناز در در م پاپیلاری در مجاورت اپیدرم است . کلاژناز در پوست سالم و طبیعی نیست، ولی زمان ترمیم زخم کلاژناز توسط سلولهای اپیدرمیس ساخته می شود و همچنین نوتروفیل ها و ماکروفاژهای فعال شده می توانند کلاژناز را تولید کنند.

فیبرهای الاستیک:این الیاف باعث حالت ارتجاعی پوست می شوند . در قسمت های پائین درم الیاف الاستین کلفت هستند و در موازات سطح پوست قرار گرفته اند. و هنگامی که به اپیدرم نزدیک می شوند نازک تر می گردند. در درم پاپیلاری شبکه فیبرهای نازک الونین را تشکیل می دهند که در موازات محل اتصال درم و اپی درم قرار می گیرند. از این شبکه الیافنازکی به نام اکسی تالن از درم پاپیلاری به طرف بالا رفته و عمود بر محل اتصال درم و اپی درم قرار می گیرد و به منطقه مامبران بازل ختم می گردد. الیاف اکسی تالن در سنین پیری کاهش یافته و سرانجام ناپدید می شوند. پیری پوست به علت از بین رفتن این الیاف می باشد.

در شکل زیر ساختمان پوست به تفکیک هر لایه نشان داده شده است و بخش های حاوی کلاژن و الاستین نیز مشخص شده است.


نوشته شده در تاريخ پنجشنبه هفتم دی 1391 توسط امیرمعبود
    

اسلایدر